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ber die in organischen Persuren lslichen Proteine der Wolle unter besonderer Ber

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Item Length: 9.6 in Item Weight: 5.3 Oz ISBN-13: 9783531023274 Book Title: ber die in organischen Persuren lslichen Proteine der Wolle unter Language: German Type: Textbook Publisher: VS Verlag Fur Sozialwissenschaften Gmbh Publication Year: 1973 Subject Area: Non-Classifiable Item Width: 6.7 in Publication Name: Über Die in Organischen Persäuren löslichen Proteine der Wolle Unter Besonderer Berücksichtigung der Tyrosinreichen Proteine Author: Helmut Brunner ISBN: 9783531023274 gtin13: 9783531023274 Format: Trade Paperback Number of Pages: 64 Pages Item Height: 0.1 in Series: Forschungsberichte Des Landes Nordrhein-Westfalen Ser.

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ber die in organischen Persuren lslichen Proteine der Wolle unter besonderer Bercksichtigung der tyrosinreichen Proteine by Helmut Brunner Estimated delivery 3-12 business days Format Paperback Condition Brand New Description Die erste Sequenzermittlung eines Proteins, des Insulins, durch Sanger (1) 1955 zeigt die wesentlichen Schritte fUr die StrukturaufkHirung eines Disul­ fidproteins, namlich die se1ektive Spaltung der Cystinbrucken, Trennung und Reinigung der entstehenden Fraktionen und schlieinich die Charakteri­ sierung der einheitlichen Peptide. Auch bei der chemischen Untersuchung der Wolle, die ein besonders kompliziertes System von Disulfidproteinen darste1lt, hat man versucht, diesen Weg zu gehen. Die klassischen Ver­ fahren zur Gewinnung loslicher Proteine aus Wolle unterscheiden sich hauptsachlich in den Methoden, die zur Spaltung der Cystinbrucken ange­ wendet werden. Goddard und Michaelis zeigten 1934, daB man Keratin durch Reduktion mit Thiog1ykolat in Losung bringen kann (2). Den Weg zur selektiven Oxydation von Cystin in Proteinen wiesen G. Toennies und R. P. Homiller, die 1942 feststellten, daB Perameisensaure nur Tryptophan, Methionin und Cystin oxydiert (3). Sie fanden, daB z. B. beim Casein, das in Ameisensaure ge­ lOst war, nur diese drei Aminosauren mit zugesetztem Wasserstoffperoxid reagierten (4). Alexander und Mitarbeiter ubertrugen diese Erkenntnisse auf die Keratinforschung (5). Sie konnten nachweis en, daB Peressigsaure ahnlich spezifisch wirkt wie Perameisensaure und zudem den Vorteil einer groBeren Stabilitat in waBriger Losung bietet, was bereits D' Ans und Kneip 1915 festgestellt hatten (6). Nach Oxydation mit Peressig- oder Peramei­ sensaure werden etwa 90 % des Wollkeratins in verdunntem Ammoniak 10s­ lich (7)(8)(9). Durch Ansauern kann man daraus etwa 60 % ausfallen, die sogenannte "a-Keratose", wahrend die" t-Keratose" in Losung bleibt. Der in Sauren und Laugen un10sliche Anteil der oxydierten Wolle wird "/3-Keratose" genann Publisher Description Die erste Sequenzermittlung eines Proteins, des Insulins, durch Sanger (1) 1955 zeigt die wesentlichen Schritte fUr die StrukturaufkHirung eines Disul- fidproteins, namlich die se1ektive Spaltung der Cystinbrucken, Trennung und Reinigung der entstehenden Fraktionen und schlieinich die Charakteri- sierung der einheitlichen Peptide. Auch bei der chemischen Untersuchung der Wolle, die ein besonders kompliziertes System von Disulfidproteinen darste1lt, hat man versucht, diesen Weg zu gehen. Die klassischen Ver- fahren zur Gewinnung loslicher Proteine aus Wolle unterscheiden sich hauptsachlich in den Methoden, die zur Spaltung der Cystinbrucken ange- wendet werden. Goddard und Michaelis zeigten 1934, daB man Keratin durch Reduktion mit Thiog1ykolat in Losung bringen kann (2). Den Weg zur selektiven Oxydation von Cystin in Proteinen wiesen G. Toennies und R. P. Homiller, die 1942 feststellten, daB Perameisensaure nur Tryptophan, Methionin und Cystin oxydiert (3). Sie fanden, daB z. B. beim Casein, das in Ameisensaure ge- lOst war, nur diese drei Aminosauren mit zugesetztem Wasserstoffperoxid reagierten (4). Alexander und Mitarbeiter ubertrugen diese Erkenntnisse auf die Keratinforschung (5). Sie konnten nachweis en, daB Peressigsaure ahnlich spezifisch wirkt wie Perameisensaure und zudem den Vorteil einer groBeren Stabilitat in waBriger Losung bietet, was bereits D' Ans und Kneip 1915 festgestellt hatten (6). Nach Oxydation mit Peressig- oder Peramei- sensaure werden etwa 90 % des Wollkeratins in verdunntem Ammoniak 10s- lich (7)(8)(9). Durch Ansauern kann man daraus etwa 60 % ausfallen, die sogenannte "a-Keratose", wahrend die" t-Keratose" in Losung bleibt. Der in Sauren und Laugen un10sliche Anteil der oxydierten Wolle wird "/3-Keratose" genannt (10). Details ISBN 3531023276 ISBN-13 9783531023274 Title ber die in organischen Persuren lslichen Proteine der Wolle unter besonderer Bercksichtigung der tyrosinreichen Proteine Author Helmut Brunner Format Paperback Year 1973 Pages 64 Edition 1973rd Publisher Springer Fachmedien Wiesbaden GE_Item_ID:158836002; About Us Grand Eagle Retail is the ideal place for all your shopping needs! With fast shipping, low prices, friendly service and over 1,000,000 in stock items - you're bound to find what you want, at a price you'll love! Shipping & Delivery Times Shipping is FREE to any address in USA. Please view eBay estimated delivery times at the top of the listing. Deliveries are made by either USPS or Courier. We are unable to deliver faster than stated. 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